Jap, es hat auch Tensideigenschaften, in etwa so wie andere kationische Tenside. ^^
Dieses Weizenquat taucht daher auch in Irrritationsvergleichstest für Tenside auf (als Gluadin WQ).
Das mit angehängte "Laur"- ist die wasserabweisende Fettkette (Lauryl= Dodecyl=C12-Kette). Die dazwischenliegende Quaterniumgruppe und die nachfolgende Proteinkette ist der wasserliebende Teil. Hier noch mal der Aufbau:
http://www.saapedia.org/en/saa/?type=detail&id=7896Das Gezackte ist die wasserabweisende Laurylkette. N+ ist die Quaterniumgruppe. R = Proteinkette.
Aber auch normale Proteinhydrolysate oder auch native Proteine in der Natur können sehr gute Tensid- und Emulgatoreigenschaften aufweisen. Erkennt man im Alltag sehr schön durch oberflächenaktive Proteine herbeigeführte Schäume.
In dem Paper, das uns hierhergeführt hat, haben die das normale (nicht-quaternsierte) Weizenprotein daher schon während des Hydrolyseprozesses auch auf seine Schaumbildungseigenschaften (foaming property-> foaming capacity index, foam stability index) und seine Emulgierfähigkeit (emulsifying property->Emulsifying activity index (EAI)) und seine Emulsionsstablität (-> Emulsion stability index (ESI)) hin untersucht.